氫化酶製氫取進展

據外國媒體報道：氫化酶是能夠使用來自水中質子製造氫氣的酶
，這是與基於氫的未來綠色能源經濟的重要反應。

含(han)有(you)這(zhe)些(xie)酶(mei)的(de)細(xi)菌(jun)在(zai)沒(mei)有(you)氧(yang)的(de)情(qing)況(kuang)下(xia)，糖(tang)代(dai)謝(xie)過(guo)程(cheng)中(zhong)經(jing)常(chang)產(chan)生(sheng)氫(qing)氣(qi)作(zuo)為(wei)副(fu)產(chan)物(wu)。在(zai)此(ci)期(qi)間(jian)，其(qi)他(ta)類(lei)型(xing)的(de)細(xi)菌(jun)消(xiao)耗(hao)這(zhe)種(zhong)氫(qing)氣(qi)作(zuo)為(wei)能(neng)源(yuan)。氫(qing)化(hua)酶(mei)是(shi)這(zhe)兩(liang)個(ge)過(guo)程(cheng)中(zhong)的(de)關(guan)鍵(jian)酶(mei)
，但(dan)是(shi)氫(qing)化(hua)酶(mei)隻(zhi)有(you)在(zai)特(te)定(ding)的(de)條(tiao)件(jian)下(xia)才(cai)是(shi)必(bi)需(xu)的(de)
，所(suo)以(yi)它(ta)們(men)在(zai)細(xi)菌(jun)內(nei)部(bu)的(de)合(he)成(cheng)必(bi)須(xu)根(gen)據(ju)氫(qing)的(de)含(han)量(liang)來(lai)調(tiao)節(jie)。這(zhe)個(ge)平(ping)衡(heng)是(shi)通(tong)過(guo)氫(qing)濃(nong)度(du)敏(min)感(gan)的(de)感知氫化酶來實現的，細菌通過感測氫濃度來控製氫化酶的合成。

其中，有一種特殊類型的感知氫化酶
，即所謂的感官[FeFe]氫化酶（HydS），到目前為止尚未完全表征。

近期，來自德國魯爾河畔米爾海姆的馬克斯·普朗克化學能量轉化研究所的團隊與日本北海道大學的低溫科學研究所的研究人員一起，從一種嗜熱細菌海棲熱袍菌（Thermotogamaritima）中生產、提取並表征了HydS酶。研究人員使用最新開發的人工成熟技術和先進的光譜學方法對HydS酶進行了研究。研究人員發現，催化中心的蛋白質環境經過優化調整，可有效提高這種蛋白質的感官功能。

研yan究jiu人ren員yuan證zheng明ming，催cui化hua中zhong心xin對dui低di含han量liang的de輕qing輕qing非fei常chang敏min感gan
，從cong而er使shi酶mei有you效xiao地di向xiang細xi菌jun的de調tiao節jie係xi統tong發fa出chu氫qing濃nong度du信xin號hao。這zhe項xiang研yan究jiu為wei理li解jie這zhe些xie感gan知zhi氫qing化hua酶mei如ru何he工gong作zuo提ti供gong了le一yi個ge關guan鍵jian的de理li論lun。

若(ruo)完(wan)全(quan)理(li)解(jie)了(le)氫(qing)化(hua)酶(mei)的(de)作(zuo)用(yong)機(ji)理(li)
，氫(qing)化(hua)酶(mei)機(ji)製(zhi)的(de)全(quan)貌(mao)可(ke)能(neng)讓(rang)化(hua)學(xue)家(jia)了(le)解(jie)如(ru)何(he)為(wei)水(shui)電(dian)解(jie)槽(cao)和(he)氫(qing)燃(ran)料(liao)電(dian)池(chi)建(jian)立(li)更(geng)好(hao)的(de)催(cui)化(hua)劑(ji)提(ti)供(gong)重(zhong)要(yao)的(de)線(xian)索(suo)
，使(shi)未(wei)來(lai)氫(qing)能(neng)經(jing)濟(ji)成(cheng)為(wei)現(xian)實(shi)。

參考文獻：

Nipa Chongdar, James A. Birrell, Krzysztof Pawlak, Constanze Sommer, Edward J. Reijerse, Olaf Rüdiger, Wolfgang Lubitz, Hideaki Ogata; "Unique spectroscopic properties of the H-cluster in a putative sensory [FeFe] hydrogenase"; Journal of the American Chemical Society; 2017